Aminosavak

Az aminosavak (más néven amino-karbonsavak) az élethez alapvető fontosságú szerves vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport (−NH₂) és karboxilcsoport (−COOH) egyaránt előfordul, valamint tartalmaznak az egyes aminosavakra jellemző oldalláncokat (R csoport) is.^[1]^[2] Molekuláik főként szénből, hidrogénből, oxigénből és nitrogénből épülnek fel. Több, mint 500 természetesen előforduló aminosav ismert, melyek sokféleképpen osztályozhatók, pl. az aminocsoport helyzete, pH-érték, polaritás, vagy az oldallánc típusa alapján.^[3] A víz után a fehérjékké összekapcsolódott aminosavak a legnagyobb számban előforduló komponensek az emberi izomzatban és egyéb szövetekben.^[4] A proteinekben betöltött szerepükön túl még jó néhány folyamatban vesznek részt, pl. bioszintézisben és az ingerületátvivő anyagok szállításában.

Bevezetés

Az aminocsoportnak a karboxilcsoporthoz viszonyított helyzete alapján α-, β-, γ- stb. aminosavakról beszélünk. A fehérjék kizárólag α-aminosavakból^[5] épülnek fel, a többi aminosav általában biológiailag jelentéktelen. A fehérjék makromolekulái sok száz vagy ezer alapegységből, monomerből épülnek fel. Az egyetlen élettani jelentőséggel bíró β-aminosav a β-alanin, ennek származékai a pantoténsav és a koenzim-A. Lényeges még az agy anyagcseréjének egyik eleme, a γ-aminovajsav (GABA), valamint a vitamin hatású p-amino-benzoesav.

Az élő szervezetekben 22 fehérjeépítő aminosav található. Ezek kapcsolódási sorrendje az aminosav-szekvencia, a fehérjék elsődleges szerkezete.

A szervezet fehérjéinek és egyéb nitrogéntartalmú alkotórészeinek felépítéséhez, és ezek újraképzéséhez szükséges aminosavakat a táplálék fehérjéi adják. A fehérjeszükséglet tehát aminosav szükségletet jelent. Az emberi szervezetben 14-16% a fehérje-, és hozzávetőlegesen 0,1% a szabad aminosavtartalom.

Története

Az első aminosavakat a 19. század elején fedezték fel. 1806-ban Louis-Nicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet izolált egy komponenst spárgából (Asparagus officinalis), amit a növény után aszparaginsavnak neveztek el. Ez volt az első aminosav, amit felfedeztek. A másik aminosav, amit a 19. század legelején fedeztek fel a cisztin (1810-ben), de monomerjét, a ciszteint csak sokkal később, 1884-ben fedezték fel. A glicint és a leucint kicsit később, 1820-ban fedezték fel. Emil Fischer és Franz Hofmeister vetette fel, hogy a proteinek amino- és karboxilcsoport összekapcsolódásával létrejövő szálszerkezetek, amit Fischer peptidnek nevezett el.

Az aminosavak kémiai előállítása

Számos módszer ismert az aminosavak szintézisére. A legrégebbi módszer a karbonsavak α-szénjének brómozása. A következő lépésben, az alkil-bromid nukleofil szubsztitúció során ammónia aminosavvá alakítja. Egy másik lehetséges mód a Strecker-féle aminosav szintézis, amely során aldehidet reagáltatunk kálium-cianiddal és ammóniával, így intermedierként α-amino nitril képződik. A nitril savas hidrolízisével α-aminosav képződik. Aldehid helyett ketonokat is használhatunk, de ebben az esetben α,α-diszubsztituált aminosav származékot kapunk. A klasszikus szintézis az aminosavak racém elegyét eredményezi, de számos alternatív módszerrel enantioszelektív előállítás is lehetséges.

Az aminosavak ikerionos szerkezete

1. Az L-cisztein 3D molekulamodellje (aminocsoport és karboxilcsoport)

2. Az L-cisztein ikerion 3D-molekulamodellje

Az aminosavak ikerionos szerkezetűek, azaz nem egyszerű aminocsoportot és karboxilcsoportot tartalmaznak (1. kép), hanem pozitív töltésű ammónium- és negatív töltésű karboxilátcsoportot, a savas karboxilcsoport és a bázikus aminocsoport kölcsönhatása következtében (2. kép). Tehát ikerionok szilárd halmazállapotban, és vizes oldatban egyaránt. Ezzel magyarázható az, hogy szilárd anyagok és nagyon magas az olvadáspontjuk. Sőt, meg sem olvadnak, hanem az olvadási hőmérsékleten bomlanak. Ugyanakkor jól oldódnak vízben (poláris oldószer), de nem oldódnak apoláris szerves oldószerekben.

Akárcsak az aminosavak, a peptidek és fehérjeláncok is ikerionos szerkezetűek:

Szerkezeti képletek

Interaktív 3D-molekulamodellek
Arg Archiválva 2020. szeptember 8-i dátummal a Wayback Machine-ben	Gln Archiválva 2020. augusztus 14-i dátummal a Wayback Machine-ben	Phe	Tyr Archiválva 2020. szeptember 7-i dátummal a Wayback Machine-ben	Trp
Lys	Gly Archiválva 2020. augusztus 19-i dátummal a Wayback Machine-ben	Ala Archiválva 2020. augusztus 4-i dátummal a Wayback Machine-ben	His Archiválva 2020. augusztus 14-i dátummal a Wayback Machine-ben	Ser
Pro	Glu Archiválva 2020. szeptember 8-i dátummal a Wayback Machine-ben	Asp Archiválva 2020. július 30-i dátummal a Wayback Machine-ben	Thr	Cys Archiválva 2020. szeptember 14-i dátummal a Wayback Machine-ben
Met	Leu Archiválva 2020. szeptember 21-i dátummal a Wayback Machine-ben	Asn Archiválva 2020. szeptember 8-i dátummal a Wayback Machine-ben	Ile Archiválva 2020. augusztus 7-i dátummal a Wayback Machine-ben	Val

Nemzetközi megállapodás alapján az aminosavakat nevük hárombetűs rövidítésével, bonyolultabb esetekben az ábécé nagybetűivel jelölik.

Optikai aktivitás

Lásd még: Optikai izoméria

D-Alanin 3D molekulamodellje (ikerion)

L-Alanin 3D molekulamodellje (ikerion)

A legtöbb α-aminosav optikailag aktív, két tükörképi izomerje (enantiomerje) lehetséges.

A fehérjeépítő α-aminosavak a jobbra forgató, de L-sorozatbeli tejsavval azonos térszerkezetűek, tehát az L-sorozatba tartoznak.

Kivétel a glicin, amely optikailag nem aktív.

Az alanin két tükörképi izomerje

Kémiai tulajdonságok

Az aminosavak ún. amfoter tulajdonságú vegyületek, vagyis amfolitok: savakkal szemben gyenge bázisként, bázisokkal (lúgokkal) szemben gyenge savként viselkednek. Tehát vizes oldatban egyaránt semlegesítik az erős savak illetve erős bázisok kis mennyiségét, illetve lényegesen tompítják őket. Az ilyen anyagokat puffernek nevezzük. Ennek óriási szerepe van az élő szervezetekben, mivel folyadék, vizes oldat található bennük, ahol az aminosavak meg tudják akadályozni az elsavasodást, illetve a lúgosodást.

Az aminosavakra egyaránt jellemzőek a karbonsavak és az aminok reakciói.

Elektrokémiai tulajdonságok

Vizes oldatban, egy meghatározott pH értéken, az adott aminosav izoelektromos pontján (pI), egyenlő mértékben ionizált az aminosav mindkét csoportja: kifelé semleges, elektromos erőtérben ionmigrációt nem mutat. A legtöbb aminosav izoelektromos pontja közelítőleg semleges pH-nál van. A savas oldalláncú aminosavak izoelektromos pontja savas pH-nál van, a bázikus oldalláncúaké pedig bázikus pH-nál.

A karboxilcsoport K₁ disszociációs állandója szám szerint megegyezik annak az oldatnak a hidrogénion-koncentrációjával (H₁), amelynél az ionizálatlan és az ionizált karboxilcsoportok száma egyenlő: K₁ = (H₁), illetve pK₁ = pH₁ ( ahol a pK₁ = −logK₁, és pH₁ = −logH₁).

Hasonlóképpen egy pH₂-érték rendelhető a bázikus aminocsoport ionizációjára jellemző K₂ és a pK₂ értékekhez.

Az izoelektromos pont hidrogénkitevőjét a következő képlettel számíthatjuk ki: pI = (pK₁ + pK₂)/2.

(Ezek az értékek megtalálhatóak lentebb, a Fehérjeépítő aminosavak táblázatban.)

Peptidképződés

H-Gly-Ala-OH dipeptid 3D molekulamodellje

H-Ala-Gly-OH dipeptid 3D molekulamodellje (ikerion)

H-Gly-Ala-OH dipeptid 3D molekulamodellje (hidrogénatomok nélkül)

H-Ala-Gly-OH dipeptid 3D molekulamodellje (ikerion)(hidrogénatomok nélkül)

Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, vízkilépés közben.

Két aminosavból dipeptid, háromból tripeptid, sokból polipeptidlánc képződik. A fehérjemolekulák tehát sok aminosavrészből felépülő polipeptidláncok.

$\mathrm {R{-}COOH+R'NH_{2}\rightleftharpoons R{-}CO-NHR'+H_{2}O}$

Két különböző aminosavból két különböző dipeptid épülhet fel aszerint, hogy melyik aminosavrész N-terminális és melyik C-terminális:

A glicil-alanin (H-Gly-Ala-OH) képlete: $\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}CO-NH{-}CHCH_{3}{-}COOH}$ (bal oldali molekulamodellek)

Az alanil-glicin (H-Ala-Gly-OH) képlete: $\mathrm {H_{2}N{-}CHCH_{3}{-}CO{-}NH{-}CH_{2}{-}COOH}$ (jobb oldali molekulamodellek)

A két dipeptid – a glicil-alanin és az alanil-glicin – konstitúciós izomerje egymásnak; ezek különböző sajátságú anyagok.

Három különböző aminosavból már hat különböző szerkezetű tripeptid vezethető le. Következésképpen az egymáshoz kapcsolódó aminosavak számának növekedésével rohamosan nő a sorrendi lehetőségek száma. A kombinatorika szabályai szerint n számú különböző aminosav n! (1,2,3…,n)-féle sorrendben kapcsolódhat egymáshoz. Például tíz különböző aminosavból felépülő dekapeptid esetében már 3 628 800 eltérő molekulaszerkezet lehetséges, pedig ez még csak a fehérjék általános méretének töredéke. Ezzel magyarázható az élő szervezetekben előforduló fehérjék rendkívüli változatossága. A fehérjeláncokat az egymáshoz kapcsolódó aminosavak milyensége, száma és sorrendje jellemzi.

Hidrolízis

A fehérjék savas hidrolízisének eredményeként aminosavak (tömény sósavval főzve azok sósavas sói) keletkeznek.

Az aminosavak biológiai csoportosítása

Az alábbi táblázat az aminosavak közül a leggyakoribbakat kategorizálja különféle biológiai szempontok szerint.

Név	Élő szervezetekben előfordulhat	Fehérjeépítő	Közvetlenül a genetikai kód által kódolt	Az ember számára esszenciális
fenilalanin	✔	✔	✔	✔
hisztidin	✔	✔	✔	✔
izoleucin	✔	✔	✔	✔
leucin	✔	✔	✔	✔
lizin	✔	✔	✔	✔
metionin	✔	✔	✔	✔
treonin	✔	✔	✔	✔
triptofán	✔	✔	✔	✔
valin	✔	✔	✔	✔
alanin	✔	✔	✔
arginin	✔	✔	✔
aszparagin	✔	✔	✔
aszparaginsav	✔	✔	✔
cisztein	✔	✔	✔
glicin	✔	✔	✔
glutamin	✔	✔	✔
glutaminsav	✔	✔	✔
prolin	✔	✔	✔
szerin	✔	✔	✔
tirozin	✔	✔	✔
pirrolizin	✔	✔
szelenocisztein	✔	✔
β-alanin	✔
γ-aminovajsav	✔
p-aminobenzoesav	✔
szelenometionin^[6]	✔
δ-aminolevulinsav	✔

α-aminosavak

Az alfa-aminosavak szerkezete ionizálatlan állapotban

Az α-aminosavak olyan aminosavak, amelyek biológiailag kiemelkedő jelentőséggel bírnak. A fehérjemolekulák kizárólag α-aminosavakból épülnek fel, a többi aminosav (β- és γ-aminosav) biológiailag kevésbé fontos, vagy egyáltalán nem tölt be szerepet az élő szervezetekben. Az α-aminosavak közös szerkezeti jellemvonása, hogy mindig tartalmaznak egy aminocsoportot a karboxilcsoportot követő (2. számú, azaz α) szénatomon.

Fehérjeépítő aminosavak

Röv. (1 betű)	Röv. (3 betű)	Teljes név	Oldallánc típusa	Tömeg	pI	pK₁ (α-COOH)	pK₂ (α-⁺NH₃)	pKr (R)
A	Ala	Alanin	hidrofób	89,09	6,11	2,35	9,87
C	Cys	Cisztein	hidrofób (Nagano, 1999)	121,16	5,05	1,92	10,70	8,37
D	Asp	Aszparaginsav	savas	133,10	2,85	1,99	9,90	3,90
E	Glu	Glutaminsav	savas	147,13	3,15	2,10	9,47	4,07
F	Phe	Fenilalanin	hidrofób	165,19	5,49	2,20	9,31
G	Gly	Glicin	hidrofil	75,07	6,06	2,35	9,78
H	His	Hisztidin	bázikus	155,16	7,60	1,80	9,33	6,04
I	Ile	Izoleucin	hidrofób	131,17	6,05	2,32	9,76
K	Lys	Lizin	bázikus	146,19	9,60	2,16	9,06	10,54
L	Leu	Leucin	hidrofób	131,17	6,01	2,33	9,74
M	Met	Metionin	hidrofób	149,21	5,74	2,13	9,28
N	Asn	Aszparagin	hidrofil	132,12	5,41	2,14	8,72
P	Pro	Prolin	hidrofób	115,13	6,30	1,95	10,64
Q	Gln	Glutamin	hidrofil	146,15	5,65	2,17	9,13
R	Arg	Arginin	bázikus	174,20	10,76	1,82	8,99	12,48
S	Ser	Szerin	hidrofil	105,09	5,68	2,19	9,21
T	Thr	Treonin	hidrofil	119,12	5,60	2,09	9,10
V	Val	Valin	hidrofób	117,15	6,00	2,39	9,74
W	Trp	Triptofán	hidrofób	204,23	5,89	2,46	9,41
Y	Tyr	Tirozin	hidrofób	181,19	5,64	2,20	9,21	10,46
U	Sec	Szelenocisztein	hidrofób	168,05
O	Pyl	Pirrolizin		255,31

Esszenciális aminosavak

Alapvető fontosságú (esszenciális) aminosavaknak nevezzük azokat az aminosavakat, amelyeket az emberi vagy állati szervezet nem, vagy csak elégtelen mennyiségben képes előállítani.

Az emberi szervezet számára 9 aminosav esszenciális (ábécérendben):

A különböző állatfajok számára más-más aminosavak lehetnek esszenciálisak.

Elsőrendű fehérjék

A fehérjék biológiai értékét esszenciális aminosav tartalmuk határozza meg. Az elsőrendű (komplett) fehérjék valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák, ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. Ebbe a csoportba az állati eredetű fehérjék tartoznak, mint a tojás, tej, hal, vagy a húsfélék.

Másodrendű fehérjék

A másodrendű (inkomplett) fehérjék egyes esszenciális aminosavakban hiányosak, ezért önmagukban elégtelen fehérjeforrások. Azonban a komplett, vagy egy másik inkomplett fehérjével kiegészítve teljes értékűvé tehetők. A másodrendű fehérjék csoportját zömében a növényi fehérjék alkotják.

Fehérjeszükséglet

Abszolút fehérjeminimum

Az emberi szervezet megfelelő energiabevitel mellett fehérjementes étrendben is használ fel fehérjét. Ez az endogén fehérjeveszteség a vizeletben, székletben, a verejtékben és más váladékokban (köröm, haj, hámló bőr) lévő nitrogén meghatározásával ki is mutatható. Pl. egy 70 kg-os férfi endogén fehérjevesztesége 24 g/nap. Ezt abszolút fehérjeminimumnak is nevezik.

Élettani fehérjeminimum

Az a legkisebb fehérjebevitel, amellyel a szervezet nitrogénegyensúlya éppen elérhető. Vagyis a bevitt fehérje nitrogéntartalma egyenlő a vizelettel, széklettel, verejtékkel és egyéb módokon ürített nitrogén mennyiségével. Egy egészséges, 70 kg-os, fiatal férfi fehérjeminimuma 42 g/nap.

Fehérjeszükséglet

Gyermekek fehérjeszükséglete

A bevitt fehérjének fedeznie kell a növekedéshez szükséges mennyiséget, a növekedés viszont nem egyenletes, ezért a fehérjebevitelt úgy kell megállapítani, hogy mindenkor elegendő fehérje álljon rendelkezésre. Ez a mennyiség az életkor függvényében 32-75 g/nap.

Felnőttek fehérjeszükséglete

Vegyes táplálkozás mellett figyelembe kell venni a fehérjék emészthetőségét, valamint az aminosav-összetételt jelző biológiai értékeket, a hazai táplálkozási szokásokat, a fehérjék kölcsönös kiegészítő (komplettáló) hatását. Így a testtömegre számított fehérjebevitel 1 g/ttkg javasolt aktívan nem sportoló személyeknek. Sportolóknak ennél többre is szükségük lehet (1,5-2 g/ttkg).

Terhesek fehérjeszükséglete

Vegyes táplálkozás mellett, a terhesség teljes időtartama alatt 10 g/nappal több bevitelre van szükség, mint a terhességet megelőzően.

Szoptatás alatti fehérjeszükséglet

Mivel az anyatej átlagos fehérjetartalma 1,2-1,3 g/100 g, ezért a 100 g elválasztott tejre 2,4 g fehérjét kell bevinni. Vagyis az első 6 hónapban napi 20 g, míg a hetedik hónaptól napi 15 g többlet fehérjebevitel ajánlott.

Az idősek fehérjeszükséglete

Az életkor előrehaladtával változik a testösszetétel, az élettani funkciók, a fizikai aktivitás, az elfogyasztott táplálék mennyisége, de egyben csökken a fehérjék hasznosulása is, ezért a 60 évesnél idősebbek részére 1,2-1,5 g/ttkg bevitel ajánlott.

Az aminosavak víz-ammónia „szimmetriája”

Az aminosavak molekulájában előforduló aminocsoport (−NH₂) és karboxilcsoport (−COOH) érdekes lehetőséget vet fel az életformáló aminosavak keletkezésére. Ezek olyan bolygófelszínek közelében keletkezhettek, ahol mindkét oldószer, az ammónia is és a víz is fontos szerepet játszott. Ha az aminosavak közül a 20 genetikailag kódoltat vizsgáljuk, sorba rendezhetjük őket a vizes jelleg és az ammóniás jelleg súlya szerint. A vizes oldalt képviseli az OH gyök és a COOH gyök, míg az ammóniás oldalt az (−NH₂) gyök és a CONH₂ gyök. Az ábra bal oldalán az elrendezés mintáját mutatjuk be a kis hatszögekkel. Az ábra jobb oldala az élet fehérjéit alkotó aminosavak víz-ammónia „szimmetriáját” szemlélteti.

Jegyzetek

↑ David L. Nelson, Michael M. Cox. Principles of Biochemistry, 4th edition, New York: W. H. Freeman (2005). ISBN 0-7167-4339-6
↑ amino acid, Cambridge Dictionaries Online. Cambridge University Press (2015. november 19.). Hozzáférés ideje: 2015. július 3.
↑ (1983. november 1.) „New Naturally Occurring Amino Acids”. Angewandte Chemie International Edition in English 22 (11), 816–28. o. DOI:10.1002/anie.198308161.
↑ Latham, Michael C.. Chapter 8. Body composition, the functions of food, metabolism and energy, Human nutrition in the developing world, Food and Nutrition Series – No. 29. Rome: Food and Agriculture Organization of the United Nations (1997)
↑ Más szóval 2-aminosav, azaz az NH₂-csoport a karboxilcsoporttal szomszédos szénatomhoz kapcsolódik.
↑ Whanger, P. D. (2002). „Selenocompounds in plants and animals and their biological significance”. Journal of the American College of Nutrition 21 (3), 223–32. o. DOI:10.1080/07315724.2002.10719214. PMID 12074249.

Források

Kajtár Márton: Változatok négy elemre / felújított, újra kiadás: Eötvös Kiadó, 2009 / eredeti: Gondolat, 1984 / Budapest
Felszeghy Ödön, Ábrahám Sándor: A biokémia alapjai / Dacia könyvkiadó / Kolozsvár, 1976
Bérczi Sz. Homonnay Z., Lukács B., Mörtl M., Weidinger T. (2005): Kis Atlasz a Naprendszerről (8): Űrkutatás és kémia. ELTE TTK Kozmikus Anyagokat Vizsgáló Űrkutató Csoport, Budapest (ISBN 963-00-6314-X Ö ISBN 963 86401 9 7)
Bérczi Sz., Lukács B. (1995): Solvent Liquids on Planets. Acta Climatologica, Szeged, XXVIII-XXIX. p. 5-22. (HU ISSN 0563-0614)
Bérczi Sz., Lukács B. (1996): The Water-Ammonia Symmetry of Amino Acids: Constraints on Paleoatmospheres. Acta Climatologica, Szeged, 30. p. 5-30. (HU ISSN 0563-0614)